La nitrogenasa de hierro: la opción más simple y atractiva para su transferencia a cereales
La fijación biológica de nitrógeno es un proceso complejo en el que interviene la enzima nitrogenasa. Hay tres isoenzimas, genéticamente distintas pero estructural y funcionalmente similares, que se conocen genéricamente como nitrogenasas dependientes de molibdeno (Mo), de vanadio (V) o de hierro (Fe), según la identidad del metal del sitio activo de sus respectivos cofactores, así como de las condiciones fisiológicas en las que se producen.
La biosíntesis de una nitrogenasa activa implica un gran número de genes y la función coordinada de sus productos génicos. Entender los detalles del ensamblaje y activación de los diferentes componentes de la fijación biológica de nitrógeno contribuiría al objetivo de transferir los elementos genéticos necesarios propios de las bacterias fijadoras de nitrógeno a cultivos de cereales para dotarlos de la capacidad de auto-fertilización.
La bacteria fijadora de nitrógeno
En este trabajo demostramos que estas proteínas son específicas para la formación de su correspondiente cofactor y que no pueden reemplazarse entre sí. En otras palabras, NifEN es necesaria para la formación del cofactor de Mo, mientras que VnfEN lo es para el cofactor de V. A su vez, nuestros resultados muestran que para la tercera isoforma, la nitrogenasa de hierro, no se necesitan las proteínas NifEN o VnfEN para el ensamblaje del cofactor de hierro (FeFe-co).
Por un lado, este trabajo reconcilia discrepancias existentes en la literatura y a su vez, refuerza a la nitrogenasa de hierro como la más simple de las tres y, por lo tanto, como la más atractiva para su transferencia a cereales.
Representación esquemática de los genes esenciales asociados a las distintas nitrogenasas en A. vinelandii.
Publicación Original:
Pérez-González, A., Jimenez-Vicente, E., Gies-Elterlein, J., Salinero-Lanzarote, A., Yang, Z.-Y., Einsle, O., Seefeldt, L.C., Dean, D.R. 2021. Specificity of NifEN and VnfEN for the Assembly of Nitrogenase Active Site Cofactors in Azotobacter vinelandii. mBio 12, e0156821. DOI: 10.1128/mBio.01568-21