La proteína NGAL (neutrophil gelatinase associated lipocalin) es objeto de gran interés debido a sus propiedades antibacterianas en la modulación del contenido de hierro en competencia con su adquisición por parte de bacterias patógenas que unen selectivamente agentes quelantes férricos (sideróforos). Además de su alta afinidad hacia enterobactina, el sideróforo más importante, se ha demostrado recientemente que NGAL puede unir Fe(III) coordinado por catecoles. En este trabajo hemos estudiado la unión selectiva de Fe(IIII)-catecoles a NGAL usando estructuras de hierro coordinado por uno, dos y tres ligandos de tipo catecol. Utilizando una aproximación computacional consistente en (1) cálculos cuánticos B3LYP/6-311G(d,p) para obtener geometrías, propiedades electrónicas y potenciales electrostáticos de los ligandos, (2) cálculos de docking flexible, (3) análisis de las interfases proteína-ligando y (4) potenciales electrostáticos de Poisson-Boltzmann para las proteínas, hemos estudiado la unión de ligandos de hierro-catecol a la proteína NGAL, miembro central de la familia de las lipocalinas. La aproximación utilizada ha establecido una base para explorar in silico la unión selectiva de ligandos de hierro-catecol proporcionando una imagen detallada de sus interacciones en términos de efectos electrostáticos junto con una red de enlaces de hidrógeno en el sitio de unión de la proteína.