La nitrogenasa y la Rubisco son posiblemente las proteínas ecológicamente más relevantes de la Tierra. Las nitrogenasas catalizan la conversión de gas nitrógeno inerte en amoníaco biológicamente utilizable, usando cofactores organometálicos complejos, típicamente el cofactor hierro y molibdeno (FeMo-co). NifB es la enzima clave en el ensamblaje de estos cofactores, ya que genera un precursor único [8Fe-9S-C] llamado NifB-co. Reinvestigando y comparando las estructuras de NifB disponibles, este estudio muestra cómo NifB cataliza la fusión de dos grupos de [Fe4S4] y la inserción de carburo y azufre para construir NifB-co. NifB muestra una plasticidad notable para reorganizar ligandos y adaptarse a la carga y fusión de grupos sulfoférricos. La elucidación estructural de un precursor de [8Fe-8S] en NifB establece una secuencia de eventos químicamente sólida para la síntesis de NifB-co. Además, de manera sorprendente, este intermediario es estructuralmente casi idéntico al otro cofactor de la nitrogenasa, denominado "P-cluster", lo que sugiere una relación evolutiva entre la síntesis de ambos cofactores.