La complejidad genética de la nitrogenasa así como la sensibilidad que muestra la proteína a la exposición de oxígeno, son las principales barreras para transferir el complejo proteico a organismos eucariotas, mediante técnicas de ingeniería genética. De los tres tipos de nitrogenasa que hay en bacterias, la nitrogenasa de hierro es la mas simple puesto que su función depende de un número menor de genes que los presentados por sus homólogas, la nitrogenasa de molibdeno y de vanadio. En este trabajo, investigadores del CBGP muestran la expresión de la nitrogenasa de hierro en la matriz mitocondrial de S. cerevisiae, en un ambiente con bajo nivel de oxígeno. La proteína AnfH purificada de levaduras participa activamente en la donación de electrones a NifDK para reducir acetileno en etileno, sin requerimiento de las proteínas auxiliares NifU, NifS y NifM. El complejo apo-AnfDK es activado in vitro mediante la adición FeMo-co y en ausencia de la proteína AnfG, para la reducción de acetileno, lo cual indicaría la preexistencia de los grupos P-cluster en el complejo. Este trabajo refuerza el uso de la nitrogenasa de hierro como el modelo mas simple para diseñar la maquinaria de fijación de nitrógeno en mitocondrias de levaduras y plantas.