El molibdeno, elemento químico utilizado por los sistemas biológicos, forma parte de cofactores enzimáticos que se encuentran extensamente distribuidos en la naturaleza. Entre otros, FeMoco, cuya estructura es altamente compleja, es el centro catalítico de la enzima nitrogenasa encargada de la fijación biológica de nitrógeno en los microorganismos denominados diazotróficos. El uso excesivo de agentes fertilizantes y su consiguiente impacto medioambiental ha llevado a investigadores a estudiar rutas metabólicas relacionadas con la biosíntesis de la nitrogenasa. Azotobacter vinelandii ha sido modelo de estudio durante décadas por su peculiaridad para sintetizar tres nitrogenasas diferentes en función del tipo de metal disponible en el medio (Mo, V, Fe), así como por su capacidad para fijar nitrógeno en vida libre y condiciones aeróbicas. A.vinelandii posee una proteína de almacenamiento de molibdeno (MoSto) única en la naturaleza. La proteína MoSto le confiere a Azotobacter la capacidad de acumular este metal en forma de Mo-O polinucleares garantizando el suministro de molibdeno al cofactor FeMoco.
En objetivo de este trabajo ha sido caracterizar y determinar el papel de la proteína MoSto en la fijación biológica de nitrógeno. Los resultados esclarecen la ventaja selectiva que confiere esta proteína en situaciones limitantes de molibdeno tal como podría suceder en un ecosistema natural. Del mismo modo, la capacidad de donar molibdeno in vitro para la biosíntesis de FeMoco sugiere la participación de MoSto como intermediario en la ruta de molibdeno para la síntesis de dicho cofactor. Todas estas ventajas proveen un rasgo favorable como complemento genético para la generación de futuras plantas fijadoras de nitrógeno.