La comparación de las actividades proteolíticas en heces y cuerpos del ácaro Tetranychus urticae nos ha permitido identificar las proteasas responsables del proceso digestivo. Las actividades aspartil, catepsina B y L y legumaina se detectaron tanto en cuerpos como en heces, siendo las actividades aspartil y cathepsina L unas 5- y 2-veces mayor en heces que en cuerpos, respectivamente. En general, la presencia de estas actividades es independientemente de la planta huésped (judía, tomate, maíz). Este es el primer artículo en el que se detecta actividad legumaina en ácaros fitófagos, caracterizada por hidrolizar el sustrato Z-VAN-AMC, activarse en presencia DTT e inhibirse por IAA pero no por E-64. Análisis proteómicos nos han permitido identificar en las heces cuatro catepsinas L y una aspartil proteasa (de un total de 29 catepsinas L, 27 catepsinas B, 19 legumainas y 2 aspartil proteasas encontradas en el genoma de esta especie). Además, estudios de expresión génica en distintos estadios de desarrollo del ácaro indican una mayor expresión de las proteasas detectadas en heces que en los estadios embrionarios. Todos los resultados expuestos indican el papel digestivo de las cisteín- y las aspartil-proteasas en T. urticae. Además, la expresión de catepsinas B y L, legumainas y aspartil-proteasas se incrementa en ácaros cuando se alimentan de plantas de Arabidopsis que sobre-expresan la cistatina HvCPI-6, diana especifica de catepsinas B y L, o de inhibidor de tripsina CMe diana de serín-proteasas. La inespecificidad de esta respuesta sugiere la existencia de un mecanismo de compensación inhibidor-proteasa que incrementa la expresión de las proteasas en el ácaro actuando como una primera barrera de defensa frente a las proteínas de defensa ingeridas de la planta.