Zinc, cobre, hierro y algunos otros metales de transición son elementos minoritarios pero esenciales para la vida. Se estima que forman parte de un 30 a un 50 % de las proteínas de una célula típica, generalmente integrando el centro catalítico de enzimas involucradas en múltiples procesos metabólicos, desde la fotosíntesis a la respiración mitocondrial. Sin embargo, en concentraciones ligeramente superiores a las normalmente presentes en las células, estos metales son tóxicos, causando, entre otros efectos nocivos, la producción de radicales libres y la inhibición de metaloenzimas. Por ello, las células disponen de un complejo sistema de control de la homeostasis de metales que incluye a quelantes intra- y extracelulares, factores de transcripción, metalochaperonas y transportadores de metales. En conjunto, estos sistemas aseguran la presencia de un nivel suficiente de metales para la biosíntesis de metaloproteínas y limitan que haya metal “libre” en la célula, evitando así posibles daños celulares.

En esta revisión recopilamos la información disponible acerca de la estructura y la función de los transportadores de metales de transición que participan en la homeostasis de metal. En ellos, el principal elemento unificador es el hecho de que su sustrato no está libre en el citosol, lo que determina un elevado grado de afinidad por el metal y que éste sea proporcionado por metalochaperonas solubles. Esta alta afinidad es el resultado de la coordinación del metal por aminoácidos específicos en cada proteína, que son característicos para cada catión. Tanto la unión al metal como el tipo de coordinación con el mismo son determinantes para el transporte. Todos estos caracteres marcan una gran diferencia con otros transportadores de cationes, como los que mueven especies alcalinas o alcalina-térreas, en los que el ion está libre en el medio.