Las cisteín peptidasas C1A se sintetizan como proenzimas inactivas. Su activación ocurre por proteolisis que libera el propéptido que las inhibe. En este artículo, se ha caracterizado la capacidad inhibitoria de los propéptidos de varias peptidasas tipo catepsina B y L de cebada. Se han encontrado diferencias en la selectividad de los propéptidos de las catepsinas L frente a su propia enzima y a otras catepsinas L. Además, el propéptido de la catepsina B fue incapaz de inhibir una catepsina B de origen bovino. El modelado de las estructuras tridimensionales sugiere que la mayoría de las propiedades inhibitorias de los propéptidos se pueden explicar a partir de la interacción entre las estructuras de los propéptidos y las enzimas maduras.


En conclusión, la selectividad de la interacción entre las cisteín peptidasas C1A de plantas y sus propéptidos es un asunto complejo. El modelado molecular de las estructuras tridimensionales de proteínas se ha confirmado como una poderosa herramienta para explicar en sentido amplio la especificidad en las interacciones. Este trabajo supone un avance en el conocimiento de los propéptidos, que pueden ser usados como herramientas biotecnológicas en la defensa de la planta frente a patógenos y plagas.