Hasta la fecha las catepsinas tipo F de plantas son un grupo de cisteín-proteasas C1A poco estudiadas. Este artículo describe la caracterización molecular y funcional de HvPap-1, una nueva catepsina F de cebada que está N-glicosilada y que tiene que ser procesada para ser activa resultando su propio propeptido un importante modulador de su actividad. Además, HvPap-1 purificada como proteína recombinante a partir de cultivos de E. coli es capaz de degradar diferentes substratos entre los que se incluyen las proteínas de reserva (hordeínas, albúminas y globulinas) almacenadas en el endospermo del grano de cebada. Esta proteína se localiza en cuerpos proteicos y en vesículas del embrión y su expresión se induce por ácido giberélico (GA) en las capas de aleurona, lo que indica su papel en la movilización de proteínas durante la germinación de la semilla. La actividad proteolítica de HvPap-1 está regulada por cistatinas (inhibidores específicos de cisteín-proteasas).