La función de cuatro aminoácidos básicos conservados en la nitrato reductasa dependiente de ferredoxina presente en la cianobacteria Synechococcus sp PCC 7942 ha sido investigado utilizando técnicas de mutagénesis dirigida combinadas con medición de cinética en estado estacionario, afinidad de unión a substrato, y el estudio espectróscopico de los dos grupos prostéticos presentes en estas enzimas. La substitución de Lys58 o Arg70 por glutamina conlleva la perdida total de actividad, ya sea en presencia de la ferredoxina reducida como donador nativo de electrones, o con un donador no-nativo de electrones tipo metil viológeno. Las variantes K58R y R70K en que aminoácidos básicos fueron substituidos por otros aminoácidos básicos también mostraron una perdida total de actividad. La substitución de Lys130 por glutamina conlleva una variante que retiene una actividad del 26% comparado con el tipo silvestre cuando se usa el metil viológeno como donador de electrones, y del 22% cuando se usa ferredoxina. La substitución de Lys130 por arginina produce una variante con valores ligeramente superiores. Sin embargo, la substitución de Arg146 por glutamina apenas altera la actividad de este enzima. Estos resultados combinados con los análisis de unión a substrato y análisis espectroscópicos utilizados para desarrollar un modelo estructural in silico de este enzima.