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P-lípidos aniónicos inducen cambios conformacionales en P-enolpiruvato carboxilasa que aumentan la sensibilidad a las catepsinas

Fosfoenolpiruvato carboxilasa (PEPC) es un enzima homotetramérico citosólico implicado en múltiples funciones de las plantas, actuando como forma primaria de fijación de CO2 en la ruta fotosintética de las plantas C4 (C4-PEPC). En trabajos previos se ha demostrado que C4-PEPC se une a fosfolípidos aniónicos inactivando PEPC, y que PEPC se asocia a membranas para ser parcialmente degradada, aunque se desconoce el mecanismo de control. Utilizando PEPC de hoja de sorgo semi-purificada y anticuerpos PEPC-específico, hemos analizado los cambios conformacionales del enzima. Estos cambios implican la exposición del extremo C-terminal de la PEPC nativa. Investigaciones de la actividad proteasa asociada a PEPC han demostrado que hay cisteín-proteasas co-purificadas con el enzima, y el uso de sustratos específicos han revelado que las actividades corresponden mayoritariamente a proteasas tipo catepsina B y L. Los fosfolípiodos aniónicos inducen cambios conformacionales del extremo C-terminal de la PEPC que la hacen altamente sensible a la actividad proteasa detectada, cuya proteólisis se inicia por el extremo N-terminal del enzima. Estos resultados constituyen la primera evidencia de como los fosofolípidos anióncios promueven la inactivación de la PEPC y su proteolisis.

Publicación Original:

Gandullo, J., Monreal, J.-A., Álvarez, R., Díaz, I., García-Mauriño, S., Echevarría, C. 2019. Anionic Phospholipids Induce Conformational Changes in Phosphoenolpyruvate Carboxylase to Increase Sensitivity to Cathepsin Proteases. Frontiers in Plant Science 10. DOI: 10.3389/fpls.2019.00582

 

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